❶ 什麼時候需要利用生物信息學獲取核酸序列信息
什麼時候需要利用生物信息學獲取核酸序列信息
1.序列比對
序列比對其意義是從核酸、氨基酸的層次來比較兩個或兩個以上符號序列的相似性或不相似性，進而推測其結構功能及進化上的聯系。研究序列相似性的目的是通過相似的序列得到相似的結構或功能，也可以通過序列的相似性判別序列之間的同源性，推測序列之間的進化關系。序列比對是生物信息學的基礎，非常重要。
序列比對中最基礎的是雙序列比對，雙序列比較又分為全局序列比較和局部序列比較，這兩種比較均可用動態程序設計方法有效解決。在實際應用中，某些在生物學上有重要意義的相似性不是僅僅分析單條序列，只能通過將多個序列對比排列起來才能識別。比如當面對許多不同生物但蛋白質功能相似時，我們可能想知道序列的哪些部分是相似的，哪些部分是不同的，進而分析蛋白質的結構和功能。為獲得這些信息，我們需要對這些序列進行多序列比對。多重序列比對演算法有動態規劃演算法、星形比對演算法、樹形比對演算法、遺傳演算法、模擬退火演算法、隱馬爾可夫模型等，這些演算法都可以通過計算機得以解決。
2.資料庫搜索
隨著人類基因組計劃的實施，實驗數據急劇增加，數據的標准化和檢驗成為信息處理的第一步工作，並在此基礎上建立資料庫，存儲和管理基因組信息。這就需要藉助計算機存儲大量的生物學實驗數據，通過對這些數據按一定功能分類整理，形成了數以百計的生物信息資料庫，並要求有高效的程序對這些資料庫進行查詢，以此來滿足生物學工作者的需要。資料庫包括一級資料庫和二級資料庫，一級資料庫直接來源於實驗獲得的原始數據，只經過簡單的歸類整理和注釋；二級資料庫是對基本數據進行分析、提煉加工後提取的有用信息。
分子生物學的三大核心資料庫是GenBank核酸序列資料庫，SWISS-PROT蛋白質序列資料庫和PDB生物大分子結構資料庫，這三大資料庫為全世界分子生物學和醫學研究人員了解生物分子信息的組織和結構，破譯基因組信息提供了必要的支撐。但是用傳統的手工分析方法來處理數據顯然已經無法跟上新時代的步伐，對於大量的實驗結果必須利用計算機進行自動分析，以此來尋找數據之間存在的密切關系，並且用來解決實際中的問題。
3.基因組序列分析
基因組學研究的首要目標是獲得人的整套遺傳密碼，要得到人的全部遺傳密碼就要把人的基因組打碎，測完每個小的序列後再把它們重新拼接起來。所以目前生物信息學的大量工作是針對基因組DNA序列的，建立快速而又准確的DNA序列分析方法對研究基因的結構和功能有非常重要的意義。對於基因組序列，人們比較關心的是從序列中找到基因及其表達調控信息，比如對於未知基因，我們就可以通過把它與已知的基因序列進行比較，從而了解該基因相關的生理功能或者提供疾病發病機理的信息，從而為研發新葯或對疾病的治療提供一定的依據，使我們更全面地了解基因的結構，認識基因的功能。因此，如何讓計算機有效地管理和運行海量的數據也是一個重要問題。
4.蛋白質結構預測
蛋白質是組成生物體的基本物質，幾乎一切生命活動都要通過蛋白質的結構與功能體現出來，因此分析處理蛋白質數據也是相當重要的，蛋白質的生物功能由蛋白質的結構所決定，因此根據蛋白質序列預測蛋白質結構是很重要的問題，這就需要分析大量的數據，從中找出蛋白質序列和結構之間存在的關系與規律。
蛋白質結構預測分為二級結構預測和空間結構預測，在二級結構預測方面主要有以下幾種不同的方法：①基於統計信息；②基於物理化學性質；③基於序列模式；④基於多層神經網路；⑤基於圖論；⑥基於多元統計；⑦基於機器學習的專家規則；⑧最鄰近演算法。目前大多數二級結構預測的演算法都是由序列比對演算法BLAST、FASTA、CLUSTALW產生的經過比對的序列進行二級結構預測。雖然二級結構的預測方法其准確率已經可以達到80%以上，但二級結構預測的准確性還有待提高。
在實際進行蛋白質二級結構預測時，往往會把結構實驗結果、序列比對結果、蛋白質結構預測結果，還有各種預測方法結合起來，比較常用的是同時使用多個軟體進行預測，把各個軟體預測結果分析後得出比較接近實際的蛋白質二級結構。將序列比對與二級結構預測相結合也是一種常見的綜合分析方法。
蛋白質二級結構指蛋白質多肽鏈本身的折疊和盤繞的方式。二級結構主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉角等幾種形式，它們是構成蛋白質高級結構的基本要素，常見的二級結構有α-螺旋和β-折疊。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。研究蛋白質空間結構的目標是為了了解蛋白質與三維結構的關系，預測蛋白質的二級結構預測只是預測蛋白質三維形狀的第一步，蛋白質折疊問題是非常復雜的，這就導致了蛋白質的空間結構預測的復雜性。蛋白質三維結構預測方法有：同源模型化方法、線索化方法和從頭預測的方法但是無論用哪一種方法，結果都是預測，採用不同的演算法，可能產生不同的結果，因此還需要研究新的理論計算方法來預測蛋白質的三維結構。
圖4.1 蛋白質結構
目前，已知蛋白質序列資料庫中的數據量遠遠超過結構資料庫中的數據量，並且這種差距會隨著DNA序列分析技術和基因識別方法的進步越來越大，人們希望產生蛋白質結構的進度能夠跟上產生蛋白質序列的速度，這就需要對蛋白質結構預測發展新的理論分析方法，目前還沒有一個演算法能夠很好地預測出一個蛋白的三維結構形狀，蛋白質的結構預測被認為是當代計算機科學要解決的最重要的問題之一，因此蛋白質結構預測的演算法在分子生物學中顯得尤為重要。
5.結束語
現如今計算機的發展已滲透到各個領域，生物學中的大量實驗數據的處理和理論分析也需要有相應的計算機程序來完成，因此隨著現代科技的發展，生物技術與計算機信息技術的融合已成為大勢所趨。生物學研究過程中產生的海量數據需要強有力的數據處理分析工具，這樣計算機科學技術就成為了生物科學家的必然選擇，雖然人們已經利用計算機技術解決了很多生物學上的難題，但是如何利用計算機更好地處理生物學中的數據仍是一個長期而又復雜的課題。
❷ 生物信息學中的常用的核酸二級資料庫有哪些
常用的有microRNA資料庫miRBase
PDB、NDB資料庫，tRNA資料庫，以及你想要的其他種類的RNA資料庫。
其中PDB、NDB資料庫比較權威，可靠性較高，也比較全面
❸ 請描述蛋白質和核酸的一級、二級、三級和四級結構之間的差異，並舉例
一、蛋白質的一級結構
蛋白質的一級結構（primarystructure）就是蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序（sequence），也是蛋白質最基本的結構。它是由基因上遺傳密碼的排列順序所決定的。各種氨基酸按遺傳密碼的順序，通過肽鍵連接起來，成為多肽鏈，故肽鍵是蛋白質結構中的主鍵。
迄今已有約一千種左右蛋白質的一級結構被研究確定，如胰島素，胰核糖核酸酶、胰蛋白酶等。
蛋白質的一級結構決定了蛋白質的二級、三級等高級結構，成百億的天然蛋白質各有其特殊的生物學活性，決定每一種蛋白質的生物學活性的結構特點，首先在於其肽鏈的氨基酸序列，由於組成蛋白質的20種氨基酸各具特殊的側鏈，側鏈基團的理化性質和空間排布各不相同，當它們按照不同的序列關系組合時，就可形成多種多樣的空間結構和不同生物學活性的蛋白質分子。
二、蛋白質的空間結構
蛋白質分子的多肽鏈並非呈線形伸展，而是折疊和盤曲構成特有的比較穩定的空間結構。蛋白質的生物學活性和理化性質主要決定於空間結構的完整，因此僅僅測定蛋白質分子的氨基酸組成和它們的排列順序並不能完全了解蛋白質分子的生物學活性和理化性質。例如球狀蛋白質（多見於血漿中的白蛋白、球蛋白、血紅蛋白和酶等）和纖維狀蛋白質（角蛋白、膠原蛋白、肌凝蛋白、纖維蛋白等），前者溶於水，後者不溶於水，顯而易見，此種性質不能僅用蛋白質的一級結構的氨基酸排列順序來解釋。
蛋白質的空間結構就是指蛋白質的二級、三級和四級結構。
（一）蛋白質的二級結構
蛋白質的二級結構（secondarystructure）是指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構象，不涉及側鏈部分的構象。
1.肽鍵平面（或稱醯胺平面，amideplane）。
Pauling等人對一些簡單的肽及氨基酸的醯胺等進行了X線衍射分析，得出圖1-2所示結構，從一個肽鍵的周圍來看，得知：
（1）中的C-N鍵長0.132nm，比相鄰的N-C單鍵（0.147nm）短，而較一般C=N雙鍵（0.128nm）長，可見，肽鍵中-C-N-鍵的性質介於單、雙鍵之間，具有部分雙鍵的性質，因而不能旋轉，這就將固定在一個平面之內。
（2）肽鍵的C及N周圍三個鍵角之和均為360°，說明都處於一個平面上，也就是說六個原子基本上同處於一個平面，這就是肽鍵平面。肽鏈中能夠旋轉的只有α碳原子所形成的單鍵，此單鍵的旋轉決定兩個肽鍵平面的位置關系，於是肽鍵平面成為肽鏈盤曲折疊的基本單位。
（3）肽鍵中的C-N既具有雙鍵性質，就會有順反不同的立體異構，已證實處於反位。
2.蛋白質主鏈構象的結構單元
1）α－螺旋Pauling等人對α－角蛋白（α－keratin）進行了X線衍射分析，從衍射圖中看到有0.5～0.55nm的重復單位，故推測蛋白質分子中有重復性結構，並認為這種重復性結構為α－螺旋（α－helix）見圖1-4.
α－螺旋的結構特點如下：
（1）多個肽鍵平面通過α－碳原子旋轉，相互之間緊密盤曲成穩固的右手螺旋。
（2）主鏈呈螺旋上升，每3.6個氨基酸殘基上升一圈，相當於0.54nm，這與X線衍射圖符合。
（3）相鄰兩圈螺旋之間借肽鍵中C＝O和H桸形成許多鏈內氫健，即每一個氨基酸殘基中的NH和前面相隔三個殘基的C＝O之間形成氫鍵，這是穩定α－螺旋的主要鍵。
（4）肽鏈中氨基酸側鏈R，分布在螺旋外側，其形狀、大小及電荷影響α－螺旋的形成。酸性或鹼性氨基酸集中的區域，由於同電荷相斥，不利於α－螺旋形成；較大的R（如苯丙氨酸、色氨酸、異亮氨酸）集中的區域，也妨礙α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位於五元環上，不易扭轉，加之它是亞氨基酸，不易形成氫鍵，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的R基為H，空間佔位很小，也會影響該處螺旋的穩定。
2）β－片層結構Astbury等人曾對β－角蛋白進行X線衍射分析，發現具有0.7nm的重復單位。如將毛發α－角蛋白在濕熱條件下拉伸，可拉長到原長二倍，這種α－螺旋的X線衍射圖可改變為與β－角蛋白類似的衍射圖。說明β－角蛋白中的結構和α－螺旋拉長伸展後結構相同。兩段以上的這種折疊成鋸齒狀的肽鏈，通過氫鍵相連而平行成片層狀的結構稱為β－片層（β－pleatedsheet）結構或稱β－折迭（圖1－5）。
β－片層結構特點是：
①是肽鏈相當伸展的結構，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110°角。氨基酸殘基的R側鏈伸出在鋸齒的上方或下方。
②依靠兩條肽鏈或一條肽鏈內的兩段肽鏈間的C＝O與H梄形成氫鍵，使構象穩定。
③兩段肽鏈可以是平行的，也可以是反平行的。即前者兩條鏈從「N端」到「C端」是同方向的，後者是反方向的。β－片層結構的形式十分多樣，正、反平行能相互交替。
④平行的β－片層結構中，兩個殘基的間距為0.65nm；反平行的β－片層結構，則間距為0.7nm.
3）β－轉角
蛋白質分子中，肽鏈經常會出現180°的回折，在這種回折角處的構象就是β－轉角（β－turn或β－bend）。β－轉角中，第一個氨基酸殘基的C＝O與第四個殘基的N桯形成氫鍵，從而使結構穩定（圖1－6）。
4）無規捲曲
沒有確定規律性的部分肽鏈構象，肽鏈中肽鍵平面不規則排列，屬於鬆散的無規捲曲（randomcoil）。
（二）超二級結構和結構域
超二級結構（supersecondarystructure）是指在多肽鏈內順序上相互鄰近的二級結構常常在空間折疊中靠近，彼此相互作用，形成規則的二級結構聚集體。目前發現的超二級結構有三種基本形式：α螺旋組合（αα）；β折疊組合（βββ）和α螺旋β折疊組合（βαβ），其中以βαβ組合最為常見。它們可直接作為三級結構的「建築塊」或結構域的組成單位，是蛋白質構象中二級結構與三級結構之間的一個層次，故稱超二級結構。
結構域（domain）也是蛋白質構象中二級結構與三級結構之間的一個層次。在較大的蛋白質分子中，由於多肽鏈上相鄰的超二級結構緊密聯系，形成二個或多個在空間上可以明顯區別它與蛋白質亞基結構的區別。一般每個結構域約由100-200個氨基酸殘基組成，各有獨特的空間構象，並承擔不同的生物學功能。如免疫球蛋白（IgG）由12個結構域組成，其中兩個輕鏈上各有2個，兩個重鏈上各有4個；補體結合部位與抗原結合部位處於不同的結構域。一個蛋白質分子中的幾個結構域有的相同，有的不同；而不同蛋白質分子之間肽鏈中的各結構域也可以相同。如乳酸脫氫酶、3－磷酸甘油醛脫氫酶、蘋果酸脫氫酶等均屬以NAD+為輔酶的脫氫酶類，它們各自由2個不同的結構域組成，但它們與NAD+結合的結構域構象則基本相同。
（三）蛋白質的三級結構
蛋白質的多肽鏈在各種二級結構的基礎上再進一步盤曲或折迭形成具有一定規律的三維空間結構，稱為蛋白質的三級結構（tertiarystructure）。蛋白質三級結構的穩定主要靠次級鍵，包括氫鍵、疏水鍵、鹽鍵以及范德華力（VanderWasls力）等。這些次級鍵可存在於一級結構序號相隔很遠的氨基酸殘基的R基團之間，因此蛋白質的三級結構主要指氨基酸殘基的側鏈間的結合。次級鍵都是非共價鍵，易受環境中pH、溫度、離子強度等的影響，有變動的可能性。二硫鍵不屬於次級鍵，但在某些肽鏈中能使遠隔的二個肽段聯系在一起，這對於蛋白質三級結構的穩定上起著重要作用。
現也有認為蛋白質的三級結構是指蛋白質分子主鏈折疊盤曲形成構象的基礎上，分子中的各個側鏈所形成一定的構象。側鏈構象主要是形成微區（或稱結構域domain）。對球狀蛋白質來說，形成疏水區和親水區。親水區多在蛋白質分子表面，由很多親水側鏈組成。疏水區多在分子內部，由疏水側鏈集中構成，疏水區常形成一些「洞穴」或「口袋」，某些輔基就鑲嵌其中，成為活性部位。
具備三級結構的蛋白質從其外形上看，有的細長（長軸比短軸大10倍以上），屬於纖維狀蛋白質（fibrousprotein），如絲心蛋白；有的長短軸相差不多基本上呈球形，屬於球狀蛋白質（globularprotein），如血漿清蛋白、球蛋白、肌紅蛋白，球狀蛋白的疏水基多聚集在分子的內部，而親水基則多分布在分子表面，因而球狀蛋白質是親水的，更重要的是，多肽鏈經過如此盤曲後，可形成某些發揮生物學功能的特定區域，例如酶的活性中心等。
（四）蛋白質的四級結構
具有二條或二條以上獨立三級結構的多肽鏈組成的蛋白質，其多肽鏈間通過次級鍵相互組合而形成的空間結構稱為蛋白質的四級結構（quarternarystructure）。其中，每個具有獨立三級結構的多肽鏈單位稱為亞基（subunit）。四級結構實際上是指亞基的立體排布、相互作用及接觸部位的布局。亞基之間不含共價鍵，亞基間次級鍵的結合比二、三級結構疏鬆，因此在一定的條件下，四級結構的蛋白質可分離為其組成的亞基，而亞基本身構象仍可不變。
一種蛋白質中，亞基結構可以相同，也可不同。如煙草斑紋病毒的外殼蛋白是由2200個相同的亞基形成的多聚體；正常人血紅蛋白A是兩個α亞基與兩個β亞基形成的四聚體；天冬氨酸氨甲醯基轉移酶由六個調節亞基與六個催化亞基組成。有人將具有全套不同亞基的最小單位稱為原聚體（protomer），如一個催化亞基與一個調節亞基結合成天冬氨酸氨甲醯基轉移酶的原聚體。
某些蛋白質分子可進一步聚合成聚合體（polymer）。聚合體中的重復單位稱為單體（monomer），聚合體可按其中所含單體的數量不同而分為二聚體、三聚體……寡聚體（oligomer）和多聚體（polymer）而存在，如胰島素（insulin）在體內可形成二聚體及六聚體。
三、蛋白質的結構與功能的關系
（一）蛋白質的一級結構與其構象及功能的關系
蛋白質一級結構是空間結構的基礎，特定的空間構象主要是由蛋白質分子中肽鏈和側鏈R基團形成的次級鍵來維持，在生物體內，蛋白質的多肽鏈一旦被合成後，即可根據一級結構的特點自然折疊和盤曲，形成一定的空間構象。
Anfinsen以一條肽鏈的蛋白質核糖核酸酶為對象，研究二硫鍵的還原和氧化問題，發現該酶的124個氨基酸殘基構成的多肽鏈中存在四對二硫鍵，在大量β－巰基乙醇和適量尿素作用下，四對二硫鍵全部被還原為桽H，酶活力也全部喪失，但是如將尿素和β－巰基乙醇除去，並在有氧條件下使巰基緩慢氧化成二硫鍵，此時酶的活力水平可接近於天然的酶。Anfinsen在此基礎上認為蛋白質的一級結構決定了它的二級、三級結構，即由一級結構可以自動地發展到二、三級結構。
一級結構相似的蛋白質，其基本構象及功能也相似，例如，不同種屬的生物體分離出來的同一功能的蛋白質，其一級結構只有極少的差別，而且在系統發生上進化位置相距愈近的差異愈小（表1-2，表1－3）。
表1-2胰島素分子中氨基酸殘基的差異部分
胰島素來源氨基酸殘基的差異部分
A5A6A10A30
人ThrSerIleThr
豬ThrSerIleAla
狗ThrSerIleAla
兔ThrSerIleSer
牛AlaSerValAla
羊AlaGlyValAla
馬ThrGlyIleAla
抹香猄ThrSerIleAla
鯉猄AlaSerThrAla
表1-3細胞色素C分子中氨基酸殘基的差異數目及分歧時間
不同種屬氨基酸殘基的差異數目分歧時間（百萬年）
人-猴150-60
人-馬1270-75
人-狗1070-75
豬-牛-羊0
馬-牛360-65
哺乳類-雞10-15280
哺乳類-猢17-21400
脊椎動物-酵母43-481,100
促腎上腺皮質素（ACTH）和促黑激素（MSH）均垂體分泌的多肽激素。α－MSH和ACTh4～10位的氨基酸結構與β－MSH的11～17位一樣，故ACTH有較弱的MSH的生理作用（圖1-12）。
在蛋白質的一級結構中，參與功能活性部位的殘基或處於特定構象關鍵部位的殘基，即使在整個分子中發生一個殘基的異常，那麼該蛋白質的功能也會受到明顯的影響。被稱之為「分子病」的鐮刀狀紅細胞性貧血僅僅是574個氨基酸殘基中，一個氨基酸殘基即β亞基N端的第6號氨基酸殘基發生了變異所造成的，這種變異來源於基因上遺傳信息的突變。
圖1-12ACTH、α-MSH和β-MSH一級結構比較
正常DNA……TGtGGGCTTCTTTTT……
mRNAACACCCGAAGAAAAA
DNA（β亞基）N端…蘇-脯-谷-谷-賴……
異常DNA……TGTGGGGATCTTTTT……
mRNA……ACaCCCGUAGAAAAA……
hbs（β亞基）N端…蘇-脯-纈-谷-賴……
（二）蛋白質空間橡象與功能活性的關系
蛋白質多種多樣的功能與各種蛋白質特定的空間構象密切相關，蛋白質的空間構象是其功能活性的基礎，構象發生變化，其功能活性也隨之改變。蛋白質變性時，由於其空間構象被破壞，故引起功能活性喪失，變性蛋白質在復性後，構象復原，活性即能恢復。
在生物體內，當某種物質特異地與蛋白質分子的某個部位結合，觸發該蛋白質的構象發生一定變化，從而導致其功能活性的變化，這種現象稱為蛋白質的別構效應（allostery）。
蛋白質（或酶）的別構效應，在生物體內普遍存在，這對物質代謝的調節和某些生理功能的變化都是十分重要的。
現以血紅蛋白（hemoglobin，簡寫Hb）為例來說明構象與功能的關系。
血紅蛋白是紅細胞中所含有的一種結合蛋白質，它的蛋白質部分稱為珠蛋白（globin），非蛋白質部分（輔基）稱為血紅素。Hb分子由四個亞基構成，每一亞基結合一分子血紅素。正常成人Hb分子的四個亞基為兩條α鏈，兩條β鏈。α鏈由141個氨基酸殘基組成，β鏈由146個氨基酸殘基組成，它們的一級結構均已確定。每一亞基都具有獨立的三級結構，各肽鏈折疊盤曲成一定構象，β亞基中有8個α－螺旋區（分別稱A、B……H螺旋區），α亞基中有7個α－螺旋區。在此基礎上肽鏈進一步折疊形成球狀，依賴側鏈間形成的各種次級鍵維持穩定，使之球形表面為親水區，球形向內，在E和F螺旋段間的20多個巰水氨基酸側鏈構成口袋形的疏水區，輔基血紅素就嵌接在其中，α亞基和β亞基構象相似，最後，四個亞基α2β2聚合成具有四級結構的Hb分子。在此分子中，四個亞基沿中央軸排布四方，兩α亞基沿不同方向嵌入兩個β亞基間，各亞基間依多種次級健聯系，使整個分子呈球形，這些次級鍵對於維系Hb分子空間構象有重要作用，例如在四亞基間的8對鹽鍵，它們的形成和斷裂將使整個分子的空間構象發生變化。
ABCDEFGH分別代表不同的α－螺旋區。共有八個螺旋區；阿拉伯數字代表在該區氨基酸殘基的序號；a-螺旋區之間的移行部位為無規捲曲，用AB，CD，EF，FG…等表示。C1，E7，C5，CF，C3，E3，的中間為血紅素，其中較大的黑點代表Fe2+.
Hb在體內的主要功能為運輸氧氣，而Hb的別位效應，極有利於它在肺部與O2結合及在周圍組織釋放O2.
Hb是通過其輔基血紅素的Fe++與氧發生可逆結合的，血紅素的鐵原子共有6個配位鍵，其中4個與血紅素的吡咯環的N結合，一個與珠蛋白亞基F螺旋區的第8位組氨酸（F8）殘基的咪唑基的N相連接，空著的一個配位鍵可與O2可逆地結合，結合物稱氧合血紅蛋白。
在血紅素中，四個吡咯環形成一個平面，在未與氧結合時Fe++的位置高於平面0.7，一旦O2進入某一個α亞基的疏水「口袋」時，與Fe++的結合會使Fe++嵌入四吡咯平面中，也即向該平面內移動約0.75，鐵的位置的這一微小移動，牽動F8組氨酸殘基連同F螺旋段的位移，再波及附近肽段構象，造成兩個α亞基間鹽鍵斷裂，使亞基間結合變松，並促進第二亞基的變構並氧合，後者又促進第三亞基的氧合使Hb分子中第四亞基的氧合速度為第一亞基開始氧合時速度的數百倍。此種一個亞基的別構作用，促進另一亞基變構的現象，稱為亞基間的協同效應（cooperativity），所以在不同氧分壓下，Hb氧飽和曲線呈「S」型。
❹ 簡述DNA的一級、二級、三級結構
一級結構是DNA的脫氧核苷酸序列；
二級結構是反向雙螺旋結構，主要有A、B、Z三種；
三級結構是雙螺旋進一步纏繞，形成核小體，染色質，染色體等超螺旋結構。
DNA的雙螺旋通過在兩條鏈上存在的含氮鹼基之間建立的氫鍵來穩定。組成DNA的四種鹼基是腺嘌呤（A）、胞嘧啶（C）、鳥嘌呤（G）和胸腺嘧啶（T）。
所有四種鹼基都具有雜環結構，但結構上腺嘌呤和鳥嘌呤是嘌呤的衍生物，稱為嘌呤鹼基，而胞嘧啶和胸腺嘧啶與嘧啶有關，稱為嘧啶鹼基。
(4)一級核酸資料庫和二級擴展閱讀：
DAN的理化性質：
DNA是高分子聚合物，其溶液為高分子溶液，具有很高的粘度，可被甲基綠染成綠色。DNA對紫外線（260nm）有吸收作用，利用這一特性，可以對DNA進行含量測定。
當核酸變性時，吸光度升高，稱為增色效應；當變性核酸重新復性時，吸光度又會恢復到原來的水平。較高溫度、有機溶劑、酸鹼試劑、尿素、醯胺等都可以引起DNA分子變性，即DNA雙鏈鹼基間的氫鍵斷裂，雙螺旋結構解開—也稱為DNA的解螺旋。
❺ 基因資料庫有哪些
單核苷酸多態性、結構、性質以及相關描述。
集合所有已知核酸的核苷酸序列，單核苷酸多態性、結構、性質以及相關描述，包括它們的科學命名、來源物種分類名稱、參考文獻等信息的資料庫。
基因和基因組的資料也包含在DNA資料庫中。目前國際上比較重要的核酸（含蛋白質）一級資料庫有美國的GenBank、歐洲的EMBL和日本的DDBJ。三個資料庫信息共享，每日交換，故資料是一樣的，唯格式有所不同。
❻ 核酸的一、二、三級結構分別是什麼各自的特點如何
核酸的一級結構是核苷酸/鹼基的排列順序，DNA的空間結構分為二級和三級結構 ，DNA的二級結構是雙螺旋結構，三級結構是超螺旋結構
❼ in cell and developmental biology屬於哪個資料庫
in cell and developmental biology屬於生物信息學資料庫
生物信息資料庫可以分為一級資料庫和二級資料庫。
一級資料庫的數據都直接來源於實驗獲得的原始數據，只經過簡單的歸類整理和注釋；
二級資料庫是在一級資料庫、實驗數據和理論分析的基礎上針對特定目標衍生而來，是對生物學知識和信息的進一步整理。國際上著名的一級核酸資料庫有Genbank資料庫、EMBL核酸庫和DDBJ庫等；蛋白質序列資料庫有SWISS-PROT、PIR等；蛋白質結構庫有PDB等。國際上二級生物學資料庫非常多，它們因針對不同的研究內容和需要而各具特色，如人類基因組圖譜庫GDB、轉錄因子和結合位點庫TRANSFAC、蛋白質結構家族分類庫SCOP等等。
❽ 什麼是生物信息學中的二級資料庫
一、生物信息學資料庫的種類
分子生物信息資料庫種類繁多。歸納起來，大體可以分為4個大類：
基因組資料庫
核酸和蛋白質一級結構資料庫
生物大分子(主要是蛋白質)三維空間結構資料庫
由上述3類資料庫和文獻資料為基礎構建的二級資料庫
一級資料庫（一次資料庫） ：基因組資料庫來自基因組作圖，序列資料庫來自序列測定，結構資料庫來自X射線衍射和核磁共振等結構測定。這些資料庫是分子生物學的基本數據資源，通常稱為基本資料庫、初始資料庫，也稱一次資料庫。
二級資料庫（二次資料庫） ：是在一級資料庫、實驗數據、理論分析的基礎上，衍生整理而得。它是根據生命科學不同研究領域的實際需要，對基因組圖譜、核酸和蛋白質序列、蛋白質結構以及文獻等數據進行分析、整理、歸納、注釋，構建具有特殊生物學意義和專門用途的資料庫。
一般說來，一級資料庫的數據量大，更新速度快，用戶面廣，通常需要高性能的計算機伺服器、大容量的磁碟空間和專門的資料庫管理系統支撐。
二級資料庫的容量則小得多，更新速度也不像一次資料庫那樣快，也可以不用大型商業資料庫軟體支持，這類針對不同問題開發的二次資料庫的最大特點是使用方便，特別適用於計算機使用經驗不太豐富的生物學家。
序列資料庫是分子生物信息資料庫中最基本的資料庫，包括核酸和蛋白質兩類，以核苷酸鹼基順序或氨基酸殘基順序為基本內容，並附有注釋信息。
GenBank：由美國國家生物技術信息中心(National Center for Biotechnology Information, NCBI)建立(1979-1982)。該中心隸屬於美國國家醫學圖書館，位於美國家衛生研究院(NIH)內。
EMBL：由歐洲分子生物學實驗室(European Molecular Biology Laboratory, 其下有European Bioinformatics Centre)建立（1982），主要位於英國劍橋Cambridge和德國漢堡Hamburg。
DDBJ：日本DNA資料庫(DNA Data Bank of Japan）。由the National Institute of Genetics建立（1984-1987）, NIG主管。
二級資料庫的形式：大多以web界面為基礎，具有文字信息、表格、圖形、圖表等方式顯示資料庫內容。
一級資料庫與二級資料庫之間並無明確的界限。（例如：GDB、AceDB、SCOP、CATH等都已經具有二級資料庫的特色）。